内容

• 内容：Alpha螺旋和Beta褶皱板之间的区别
• 比较表
• 什么是Alpha Helix？
• 什么是Beta折叠板？
• 关键差异

位于蛋白质二级结构上的基序成为标准的螺旋状或螺旋形右手确认标记，使它区别于螺旋，因此通常称为α螺旋。另一方面，β折叠片也称为b片，被定义为蛋白质中存在的特征性二级结构的标准基序。

内容：Alpha螺旋和Beta褶皱板之间的区别

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• 什么是Alpha Helix？
• 什么是Beta折叠板？
• 关键差异
• 影片说明

比较表

什么是Alpha Helix？

位于蛋白质二级结构上的基序成为标准的螺旋状或螺旋形右手确认标记，使它区别于螺旋，因此通常称为α螺旋。在此，在结构内，N-H基团表示与称为氨基酸主链的C ＝ O基团的氢键，该氢键存在于蛋白质序列之前的四个残基中。今天展示α-螺旋的两个关键进展是：正确的键几何，因为氨基酸和肽的宝石结构判断以及鲍林对平面肽键的期望。并且他放弃了每转一圈螺旋就需要一定数量的沉积的怀疑。至关重要的时刻发生在1948年早春，当时鲍林（Pau​​ling）带着虫子倒下并上床睡觉。精疲力尽后，他在一张纸上画了一条通常尺寸正确的多肽链，将其折叠成螺旋状，注意保持平面肽键。 α螺旋是自然界中最著名的螺旋。它由一条伤口多肽链组成，其中氨基酸的侧链从中心向外加宽，这使其能够保持其形状。它们存在于各种各样的蛋白质中，从球形蛋白质（例如，肌红蛋白）到角蛋白（一种丝状蛋白）。它既可以是特权授予，也可以是左撇子，但事实证明，由于侧链不冲突，因此支持alpha螺旋循环。此信息给出了alpha螺旋的稳定性。 α-螺旋卷曲的每一圈都有3.6个氨基腐蚀沉积物。

什么是Beta折叠板？

β折叠片也称为b片被定义为蛋白质中存在的特征性二级结构的标准基序。它与其他蛋白质的区别成为其由链组成的因素，这些链与形成褶状薄片的结构中存在的至少两个或三个氢原子有连接。 β链是指在宽阔的适应范围内，多肽经常在脊柱上锚定3至10个氨基酸长的多肽的程度。 β-折叠层的超分子关系已被许多人类疾病（尤其是淀粉样蛋白，例如阿尔茨海默氏病）中的蛋白质总数和原纤维排列所困扰。当多肽链的两个部分相互覆盖并相互形成一条氢键线时，就会发生这种结构。此动作可以并行执行，也可以对并行计划不利。并行和冲突是多肽链方向性的直接结果。 β-起皱的片的对应结构是α-起皱的片。该结构比β折叠的薄片热衷于不理想，并且在蛋白质方面是真正前所未有的。 α起皱的片材通过其羰基和氨基聚集的排列来描述。羰基在一个方向上一并进行了调整，而所有N-H聚集均在另一方向上进行了调整。

关键差异

1. 位于蛋白质二级结构上的基序成为标准的螺旋状或螺旋形右手确认标记，使它区别于螺旋，因此通常称为α螺旋。另一方面，β折叠片也称为b片，被定义为蛋白质中存在的特征性二级结构的标准基序。
2. 氨基酸的-R基团存在于螺旋的外表面上，而-R基团存在于薄片的内外表面上。
3. α螺旋是一条多肽链，该链条被模制并缠绕成由氢键保持的弹簧状结构。另一方面，β折叠片由沿侧面通过至少两个形成脊柱的氢键结合的β链制成。
4. 螺旋可以是左手（beta）或右手，而alpha螺旋始终是右手。相反，在β打褶的床单中，链条彼此相邻地相互调整。
5. 存在α螺旋的形成使得在多肽链内产生氢键以产生螺旋结构。另一方面，通过将两个或两个以上来自氢键的β链连接在一起，可以形成β折叠片。